Von Romy Wolf, Klasse 11. Wir, der 11er Biologie Leistungskurs von Herrn Schuler, haben einen Versuch durchgeführt, um die Spezifität von Enzymen am Beispiel von Urease zu testen. Enzyme sind Stoffe, die Reaktionen im Körper beschleunigen. Jedes Enzym hat eine spezifische Form, die genau zu einem bestimmten Molekül (Substrat) passt, ähnlich wie ein Schlüssel in ein Schloss passt. Enzyme sind substratspezifisch, d. h., dass sie nur mit manchen Substraten reagieren können.
Dazu haben wir drei Reagenzgläser vorbereitet:

• A: Mit Harnstoff-Lösung, dem Indikator „Phenolphthalein“, jedoch keine Urease
• B: Mit Harnstoff-Lösung, dem Indikator und der Urease
• C: Mit Methylharnstoff-Lösung, dem Indikator und der Urease

Nach dem Mischen haben wir die Reaktionen beobachtet.
Reagenzglas A blieb farblos, es galt als Blindversuch.
Reagenzglas B färbte sich stattdessen knallpink! Das liegt daran, dass die Urease den Harnstoff gespalten hat und dabei Ammoniak entstanden ist, was die Lösung basisch macht. Der Indikator „Phenolphthalein“ färbt sich in basischen Lösungen pink.
Reagenzglas C blieb wieder farblos, da Urease den Methylharnstoff nicht spalten kann und somit kein Ammoniak entsteht. Die Lösung wird somit nicht basisch und färbt sich nicht pink (sondern bleibt farblos).
Unser Fazit: Enzyme sind ziemlich wählerisch! Urease funktioniert nur mit Harnstoff, nicht aber mit ähnlichen Stoffen wie Methylharnstoff. Ein spannender Versuch, der uns die Substratspezifität von Enzymen richtig gut verdeutlicht hat.